Zadanie 4. (0–2)

Matura, przykladowy arkusz cke 2015 · III.3 Enzymy

Treść

Stała Michaelisa-Menten (KM) to takie stężenie substratu (dla określonego stężenia enzymu), przy którym reakcja enzymatyczna osiąga połowę prędkości maksymalnej. Stałą tę uznaje się za orientacyjną miarę powinowactwa enzymu do substratu, ponieważ w przypadku większego powinowactwa następuje wysycenie enzymu substratem przy jego niższym stężeniu. W doświadczeniu badano zależność szybkości reakcji enzymatycznej od stężenia substratu – dla enzymu bez obecności związku X oraz dla enzymu w obecności związku X. Wyniki doświadczenia przedstawiono na poniższym wykresie. Na podstawie: http://www.mikeblaber.org/oldwine/BCH4053/Lecture25/Lecture25.htm [dostęp 10.02.2013]

a) Wybierz prawidłową interpretację wyników doświadczenia i jej uzasadnienie.

A. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.

B. Związek X jest inhibitorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.

C. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zwiększyło się.

D. Związek X jest aktywatorem tego enzymu, ponieważ w jego obecności powinowactwo enzymu do substratu zmniejszyło się.

b) Korzystając z informacji przedstawionych na wykresie, wyjaśnij, dlaczego wartość Vmax tej reakcji nie zmienia się w obecności związku X.

Rycina do zadania 4
Pokaż odpowiedź

Rozwiązanie

B.

Schemat punktowania

1 pkt – za prawidłową odpowiedź

0 pkt – za błędną odpowiedź lub brak odpowiedzi

Rozwiązanie

Schemat punktowania

1 pkt – za prawidłowe wyjaśnienie, dlaczego wartość nie zmienia się

0 pkt – za nieprawidłowe wyjaśnienie lub brak wyjaśnienia

Podaj imię i e-mail, żeby zapisywać swoje odpowiedzi: